第三部　探索與開發新典範
第一章　麵包的祕密
化學家正在尋找讓蛋白質連結的更好的辦法，以改良傳統麵團

麵粉的成分是做麵包成功的關鍵。麵粉的成分主要有兩部分：澱粉粒跟蛋白質。澱粉粒會在遇到熱水時膨脹，而蛋白質部分則會在揉麵團時互相連結形成所謂的麵筋（蛋白質多寡，決定了麵筋的含量）。為了要讓麵包做得更好，研究這些蛋白質怎麼連結是很重要的。蛋白質互相連結的力量如何影響麵團呢？我們已經知道構成蛋白質的胺基酸長鏈裡如果有兩個硫原子，就會彼此形成鍵結（稱為雙硫鍵），而現在我們又知道還有其他力量也會幫助蛋白質連結，這些都會影響麵筋的結構。

麵包的品質取決於麵筋，因此要好好控制蛋白質分子間的連結。麵筋是一種具有「黏彈性」的網絡，也就是說當拉扯時會伸展，而拉力消失時它會部分回復成原來的狀態。如果沒有麵筋這種特性，麵包不可能做得成。因為當酵母菌產生二氧化碳時，會在麵團裡形成小氣泡，小氣泡被麵筋網絡困住，這樣麵團才會被撐起來，並且可以維持被撐開時的形狀。

早在一七四五年時，義大利化學家貝卡利就發現萃取麵筋的方法。他把麵粉加一點點水去揉成麵團，然後把麵團放在水流下面洗。水流會把白色的澱粉粒洗走，剩下留在指間的就是麵筋。現在化學家更證實了，小麥裡面只有一部分不溶於水的蛋白質：醇溶穀蛋白，是構成麵筋網絡的主要成分。這些醇溶穀蛋白主要有兩類，一類是麥膠蛋白，它們是由單一蛋白質鏈（也就是只有一條胺基酸長鏈）所組成；另一類是麥穀蛋白，它們是先由一條胺基酸長鏈纏繞形成一個蛋白質次單元，許多次單元再被雙硫鍵結合在一起而形成一個巨大蛋白質。那麼巨大的麥穀蛋白彼此之間會不會再被雙硫鍵連在一起呢？一般觀念認為，當麵包師在揉麵團的時候，應該會讓雙硫鍵在這些不同的醇溶穀蛋白之間不斷的形成、斷裂再形成。

麥穀蛋白有一個中心區塊（「區塊」是蛋白質構造中的功能單位，麥穀蛋白的中心區塊大小約是四百四十到六百八十個胺基酸，內含許多短而重複的片段），旁邊有兩個終端區塊。這個中心區塊決定了整個麥穀蛋白的大小（用分子量來計算），而旁邊的兩個區塊裡則帶有許多半胱胺酸（一種胺基酸）。半胱胺酸是少數帶有硫原子的胺基酸，因此可以形成雙硫鍵。不過這些化學特性並不足以解釋麥穀蛋白形成麵筋的能力。

麵的線索
四年前，法國南特國立農業研究所的戈根證明了，有些醇溶穀蛋白也可以經由兩個酪胺酸（也是一種胺基酸）連結在一起，成為雙酪胺酸鍵（酪胺酸的側鏈上有一個亞甲基 ─ CH2，再接上一個苯環，苯環再接上一個羥基 ─ OH）。以這研究為基礎，美國堪薩斯大學的媞莉等人則更進一步證明雙酪胺酸鍵在麵筋中的重要性。他們從揉麵團過程中的不同時間點，各取出一些麵團樣品，用化學方法去分離、分析裡面麵筋的成分。結果發現雙酪胺酸鍵的數量會隨著揉麵團的時間而增加。現在的問題是，雙酪胺酸鍵對於麵團的結構，有什麼重要性呢？

進一步的研究顯示，麵筋裡面有兩種雙酪胺酸鍵。一種是兩個酪胺酸苯環上羥基旁邊的碳原子鍵結在一起；另一種稱為異雙酪胺酸鍵，是一個酪胺酸的羥基中的氧原子，跟另一個酪胺酸苯環上羥基旁邊的碳原子連結。

這個發現曾引起了研究麵筋的化學界一陣騷動。不過在生化學家的眼中，這種雙酪胺酸鍵在植物蛋白裡其實十分常見，許多植物蛋白的胺基酸序列跟蛋白質構造，與麥穀蛋白都很相似。不只是植物，這種雙酪胺酸鍵也存在昆蟲跟節肢動物體內，比如在一種稱為「節肢彈性蛋白」的蛋白質中，以及脊椎動物的膠原蛋白跟彈力蛋白中也有。因此可以說，麵包師在揉麵團的時候，同時也創造了生命。

而戈根他們也發現雙酪胺酸鍵可以經由酵素催化而形成，比如過氧化.，平常就存在麵粉中。也許在做麵包時，長時間的揉麵團過程，可以讓酵素跟麥穀蛋白有足夠時間作用，去形成必要的雙酪胺酸鍵。現在剩下的問題是，雙硫鍵跟雙酪胺酸鍵在麵筋中分別扮演什麼角色？

最後，我們了解了這些鍵結，又該怎麼利用這些知識呢？也許我們可以加一些添加物到麵團中，讓麵團更完美；比如使用添加物讓麵團變軟容易揉，或者使用添加物讓麵團變厚變硬。舉例來說，當我們加入一些氧化劑，像是抗壞血酸（維他命C）或是溴酸鉀到麵團裡之後，就會增加雙酪胺酸鍵的數目。過去我們認為這是因為雙硫鍵的數目增加，但其實是兩種鍵的數目都有增加。我們也許還可以再想像一下，用一種新的方法來選擇作麵筋的麥子，可不可以測量雙酪胺酸鍵來判斷麵筋的好壞？